-
definuj enzym
- Enzym je jednoduchá či složená bílkovina s katalytickou aktivitou. Enzymy určují povahu i rychlost chemických reakcí a řídí většinu biochemických procesů v těle všech živých organismů včetně člověka.
- Základní složkou enzymů jsou proteiny, na něž se velmi často vážou další přídatné molekuly známé jako kofaktory nebo prostetické skupiny, které se podílí na katalýze. Samotná enzymatická reakce probíhá obvykle v tzv. aktivním místě enzymu.
- Enzymů je obrovské množství a je možné je klasifikovat do šesti skupin: oxidoreduktázy, transferázy, hydrolázy, lyázy, izomerázy a ligázy. Všechny mají společnou katalytickou funkci; snižují aktivační energii (Ea) nutnou pro proběhnutí reakce.
- Enzymy obecně jsou výrazně specifické a obvykle přeměňují jeden nebo několik málo substrátů, a to jedním definovaným způsobem.
- Aktivita enzymů, spočívající v ovlivnění rychlosti chemických reakcí snižováním jejich aktivační energie, je závislá zejména na koncentraci substrátu, teplotě, pH a přítomnosti aktivátorů a inhibitorů.
-
definuj kofaktor
- Kofaktor je nízkomolekulová neaminokyselinová struktura, která spolu s řetězci AK(tedy s bílkovinou) tvoří tzv. složené enzymy.
- Kofaktory jsou nezbytně nutné pro funkci daného enzymu, bez kofaktoru nemá tento enzym žádnou aktivitu.
- Hlavní funkcí kofaktoru je přenos atomů, nebo elektronů při chemické reakci, která je katalyzována enzymem. Vyskytují se především v enzymech, které katalyzují oxidoredukční děje (oxidoreduktázy) nebo přenos skupin (transferázy).
- Molekula kofaktorů je často tvořena heterocyklickou sloučeninou a mnoho kofaktorů jsou deriváty vitamínů rozpustných ve vodě. Také není vzácností, když kofaktory navíc váží molekuly kovů, nebo jsou samy tvořeny kovy, stopovými prvky, jako je mangan, železo, kobalt, nikl, měď, zinek nebo molybden.
-
definuj prostetickou skupinu
- Je-li kofaktor pevně vázán na bílkovinnou složku a je tedy stabilní součástí molekuly enzymu, nazývá se prostetická skupina.
- Prostetická skupina je kofaktor, nízkomolekulární nebílkovinná složka enzymů, která je na tento enzym pevně vázána kovalentní vazbou. Její funkcí je přenos atomů, jejich skupin nebo elektronů v průběhu biochemické reakce, prostetická skupina spotřebovaná v reakci se substrátem se pak zregeneruje v následné reakci s jinou látkou. Prostetické skupiny jsou naprosto nutné k zajištění aktivity enzymu, tvoří totiž součást aktivního centra.
- Prostetická skupina může být tvořena organickou nebo i anorganickou látkou, typicky iontem kovu, kov může být také zabudovaný do organické kostry skupiny.
- Enzym s navázanou prostetickou skupinou se nazývá holoenzym, bílkovinná složka bez kofaktoru je pak apoenzym, který nemá katalytickou funkci.
-
definuj koenzym
- Kofaktor, který je na enzym vázán jen slabě a je schopen přecházet z jedné bílkovinné složky enzymu (tzv. apoenzym) na druhou, se nazývá koenzym.
- Regenerace koenzymu obvykle probíhá pomocí spřažených reakcí - koenzym, který zredukoval při první reakci, přechází na jiný apoenzym, kde se v jiné chemické reakci opět vrací do původního stavu.
-
charakterizuj Aktivní místo
- Aktivní místo/centrum je oblast enzymu, kde dochází k enzymové reakci. Vyskytují se zde katalyticky aktivní AK zbytky.
- Tyto funkční skupiny jsou přesně prostorově rozmístěné a nachází se ve vzájemné blízkosti, ač původně mohly ležet třeba na odlišných koncích polypeptidového řetězce enzymu.
- Některé funkční skupiny se podílí na vlastní katalýze („katalytické centrum“), jiné umožňují vazbu substrátu („vazebné centrum“), další vytváří vhodné chemické prostředí pro průběh reakce.
- Aktivní místa mají v typickém případě jeden z tří typů tvaru:
- pukliny (štěrbiny některých hydroláz - předpokládá se, že biopolymerní řetězce do nich zapadnou jako drát do štípacích kleští),
- mělké povrchové prohlubně (např. u různých trávicích enzymů),
- jamky (u těch enzymů, jež z dlouhých molekul odštěpují jejich krátký konec - např. karboxypeptidáza).
- Tvar enzymu může být různý, ale v každém případě by měl zahrnovat tzv. aktivní místo, což je obvykle štěrbina nebo prohlubeň, kde je substrát dostatečně uchráněn před okolním vodným prostředím a může zde dojít ke katalýze.
- Poblíž aktivního centra se obvykle nachází také oblast, jež váže koenzym či prostetickou skupinu.
- bez vody
-
specifita enzymové katalýzy je výsledkem ...
sterického uspořádání atomů
-
čim je dán efekt přiblížení k aktivnímu místu?
dán překryvem orbitalů, je zde specifické mikroprostředí co se pH a hydrofobicity týče, vliv má i vhodná orientace a koncentrace
-
jaké modely aktivního místa znáš?
- Model zámek a klíč (Fischer 1894)
- Model indukovaného přizpůsobení (Koshland 1959)
- Model tranzitního stavu
-
charakterizuj Model zámek a klíč (Fischer 1894)
aktivní místo je přesně komplementární substrátu, který do něj zapadne jako klíč do zámku, vysvětluje enzymovou specifitu, ale ne stabilizaci a tranzitní stav dosahovaný enzymy
-
charakterizuj Model indukovaného přizpůsobení (Koshland 1959)
enzymy jsou flexibilní struktury a aktivní místo mění tvar v závislosti na interakcích se substrátem – AK jsou aktivně sbaleny do tvaru, který umožní katalytickou aktivitu, změna tvaru se děje, dokud není substrát plně navázán
-
charakterizuj Model tranzitního stavu:
dnes prosazován, substrát a enzym vytváří tranzitní stav, kdy dochází ke změně konformace aktivního místa, to se po uvolnění produktu vrací do původního tvaru
|
|
