Glykolyse

• = kataboler, energieliefernder Stoffwechselweg, dessen Enzyme im Zytosol lokalisiert sind
• -> in JEDER Zelle

• Funktion: Energiegewinn in Form von ATP durch den Abbau von Glucose zu Pyruvat oder Lactat
• -> hierfür entscheidende Reaktion: Substratkettenphosphorylierung

1. Hexokinase-Reaktion

• - Esterbindung wird gebildet
• - Glucose-Ph kann Zelle nicht mehr verlassen (gibt keinen Transporter)

- Reaktion exergon und damit irreversibel!!

• - Bei Blutglucosekonzentration > 5mM -> Glukokinase und GLUT2 sorgen für Insulinfreisetzung
• -> Insulin wiederum induziert Glukokinase

2. Hexosephosphatisomerase-Reaktion



3. Phosphofruktokinase-Reaktion



4. Aldolase A-Reaktion

- Produkte sind Strukturisomere (Konstitutionsisomere)

• 5. Triosephosphat-Reaktion
• 6. GAP-DH-Reaktion

• - DHAP und GAP im Gleichgewicht
• -> deutlich auf Seite von DHAP, GAP wird jedoch sofort entzogen

• Beachte!
• - NAD wird reduziert,
• -> anschließend entweder Atmungskette, oder für Lactat-Dehydrogenase

• - Phosphorylierung mit anorganischem Phosphat
• !!! NICHT durch Kinase katalysiert

7. Phosphoglyceratkinase-Reaktion

- DEphosphorylierung durch Kinase!!

8. Phosphoglyceratmutase-Reaktion



9. Enolase-Reaktion



10. Pyruvatkinase- und LDH-Reaktion



- Kinase dephosphoryliert PEP!!

- im anaeroben Modus wird Pyruvat zu Lactat reduziert, um NAD⁺ für GAP-DH bereitzustellen

• - Lactat kann nur im Cori-Zyklus verwendet werden
• - im Muskel entstehendes Pyruvat kann auch zu Alanin transaminiert werden (Alanin-Zyklus)

• Hexokinase:
• wird durch Glc-6-P durch klassische Produkthemmung gehemmt
• (Glukokinase der Leber nicht!)

• Phosphofructokinase-1:
• - geschwindigkeitsbest. Enzym
• - Citrat und ATP sind allosterische Inhibitoren
• - AMP und ADP sowie F-2,6-BisP aktivieren sie
• (siehe Karte Bifunktionelles Enzym)

• Pyruvatkinase:
• - durch Insulin induziert
• - allosterisch im Sinne einer Forward Regulation durch Fruc-1,6-BisP
• - INTERKONVERTIERBARES Enzym
• -> dephosphoryliert stimuliert sie die Glykolyse

• Fruc-2,6-BisP durch bifunktionelles Enzym gebildet
• -> starker allosterischer Aktivator der PFK-1
• -> Glykolyse↑

Aufbau:

• 1) regulatorische Domäne am Aminoterminus
• - enthält Serin, das phosphoryliert werden kann

• 2) Domäne mit Kinaseaktivität (PFK-2)
• - Fruc-6-P -> Fruc-2,6-BisP

• 3) Domäne mit Phosphataseaktivität (FBP-2)
• - Fruc-2,6-BisP -> Fruc-6-P

• Merke!!
• - Fruc-2,6-BisP entsteht aus Fruc-6-P und NICHT aus Fruc-1,6-BisP

• Aktivität:
• im phosphorylierten Zustand:
• - PFK-2 gehemmt
• - FBP-2 aktiv

Im Herzmuskel:

• - Katecholamine erhöhen cAMP-Spiegel und bewirken so Phosphorylierung.
• !! Phosphorylierung an anderer Stelle und dadurch wird Kinasefunktion aktiviert

-> Katecholamine erhöhen dadurch Leistung des Herzens