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Einteilung der Eiweisse nach Aminosäurekettenlänge
- Di-, Tripeptide 2, oder 3 aneinandergehängte AS
- Oligopeptide 2-10
- Polypeptide 10-100
- Proteine >100
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Verbindung zwischen 2 AS
- Immer Säureamidbindung: Aminogruppe reagiert mit Carboxylgruppe durch Kondensation.
- Fast immer Stammen die Gruppen der bindung aus dem AS-Grundgerüst
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Elektronenverteilung in Peptidbindung der AS
- O nimmt C gemeinsames E-paar weg -> C nimmt N das freie E- zu gemeinsamen E-paar weg
- -> partieller Doppelbindungscharakter (Zusatand wechselt immer hin und her: C=O <-> N=H)
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Konsequenzen des Doppelbindungscharakters:
- Freie Drehbarkeit geht verloren (Wichtig für Protein charakter)
- Planare Bindung (Atome in einer Ebene)
- Abstand zwischen C und N kleiner als bei Einfachbindung
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Proteinherstellung: was wird benötigt und wo?
- Freie Energie (weil Gleichgewicht auf seite der freien AS liegt) + mehrere AS
- Herstellung findet in den Ribosomen statt
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Peptidspaltung
- H20 wird benötigt für Hydrolyse
- Enzyme heißen Peptidasen
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räumliche Eigenschaften von Proteinen
- nie linear, sondern immer 3D Struktur
- "Konformation"
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Primärstruktur eines Proteins
- Primärstruktur beschreibt die Abfolge der einzelnen Aminosäuren inerhalb der kette.
- = Information des Genes die für das protein Kodiert
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sekundärstruktur eines Proteins
- frei liegende Keto und Amino Gruppen treten miteinander in verbindung
- Seitenketten sind daran NICHT beteiligt
- Vertreter: alpha-Helix, beta-Faltblatt
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alpha-Helix
- mögliche sekundärstruktur eines Proteins
- CO und NH gehen Wasserstoffbrückenbindungen ein.
- Seitenketten sind nach aussen geklappt
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Beta-Faltblatt
- mögliche sekundärstruktur eines Proteins
- CO und NH binden über Wasserstoffbrücken
- parallel/antiparallel
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Tertiärstruktur bei Proteinen
- Entsteht durch Verwindung der Sekundärstruktur im Raum durch die Seitenketten
- Kovalente Bindungen: Disulfidbrücken (Cystein-Cystein)
- Nicht Kovalente Bindungen: Wasserstoffbrücken, Ionische Wechselwirkungen
- Hydrophobe Gruppen nach innen Hydrophile nach aussen -> Hydrahülle
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Quartärstruktur von Proteinen
- "Protein-Symbiosen"
- Mehrere Tertitärstrukturen schliessen sich zu gösseren Funktionseinheiten zusammen
- ->Supramolekularstrukturen
- Bsp.: Enzymkomplexe, Ribosomen, Hämoglobin
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Denaturierung
- Tertiärstruktur geht verloren,
- Wasserstoffbrücken und Disulfidbrücken werden gespalten
- biologische Funktion geht verloren
- Primärstruktur bleibt erhalten
- denaturierung durch Hitze, extremer PH, Alkohol, Harnstoff
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Elektroporese
- Patientenserum wird auf Gel aufgetragen und Spannung wird angelegt.
- Photometrisch wird die Wandergeschwindigkeit der Proteine ausgewertet:
- Albumin 60%
- alpha1 Globulin: 4%
- alpha2 Globulin: 8%
- beta Globulin: 12%
- gamma Globulin: 16%
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