-
Jak inaczej nazywają się endopeptydazy?
hydrolazy peptydylo - peptydylowe
-
do jakiej klasy enzymów należy trypsyna?
endopeptydazy serynowe
-
przez jaki gruczoł i w jakiej postaci wydzielana jest trypsyna?
przez trzustkę w postaci niekatywnego proenzymu - trypsynogenu
-
gdzie trypsynogen ulega aktywacji?
w dwunastnicy
-
przy udziale jakich enzymów trypsynogen ulega aktywacji?
- enterokinazy (enteropeptydazy)
- lub trypsyny (autoaktywacja)
-
NA CZYM POLEGA PROCES AKTYWACJI TRYPSYNOGENU?
na odszczepieniu od trypsynogenu fragmentu sześcio-aa (heksapeptydu) od strony N - końca proenzymu
-
jakie wiązania hydrolizuje trypsyna?
wiązania peptydowe utworzone przez grupy karboksylowe należące do lizyny lub argininy
-
jakie aa C-końcowe mają peptydy powstałe po hydrolizie przez trypsynę?
lizynę lub argininę
-
co się dzieje z trypsyną, jeśli zostanie umieszczona w buforze o pH zbliżonym do jej optymalnego?
ulega samostrawieniu (autolizie)
-
co zapobiega autolizie trypsyny?
- jony Ca2+ - dlatego aktywność trypsyny oznacza się w ich obecności
-
jak należy przechowywać roztwory trypsyny?
w niskiej T, najlepiej w 1 mM HCl (pH=3) w obecności około 20 mM CaCl2
-
wobec jakich związków oznacza się aktywność trypsyny?
wobec substratów białkowych (kazeina, żelatyna) lub syntetycznych będących pochodnymi amidowymi lub estrowymi Arg lub Lys
-
rozwinięcie skrótu BPTI
Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor
-
jak inaczej nazywa się bpti?
aprotynina
-
gdzie występuje BPTI?
w organach bydlęcych: płucach, trzustce, śliniankach przyusznych oraz innych organach i tkankach, szczególnie tych bogatych w kom. tuczne
-
skąd wydzielono inhibitory homologiczne do BPTI ?
z surowicy, siary, śledziony, przysadki mózgowej przeżuwaczy
-
do jakiego typu proteaz serynowych zaliczane jest BPTI?
typu Kunitza
-
-
jaki odczyn i pI ma BPTI?
silnie zasadowy; pI = 10,5
-
dowód na to, że BPTI jest bardzo odporny na ekstremalne warunki środowiska
nie traci on aktywności w czasie krótkiego gotowania w rozcieńczonych kwasach lub w czasie inkubacji w 2,5 % TCA w 80oC
-
kiedy dochodzi do inaktywacji BPTI ?
w pH o wartości powyżej pI
-
inhibitorem czego jest BPTI ?
licznych proteaz serynowych
-
z jakimi enzymami BPTI tworzy najsilniejsze kompleksy?
- z bydlęcą beta-trypsyną
- z bydlęcą alfa-chymotrypsyną
- z ludzką alfa-plazminą
- z ludzką kalikreiną osoczową
-
BPTI ma właściwości inhibitorowe i znalazł zastosowanie kliniczne jako TRASKOLAN- gdzie?
- w ostrym zapaleniu trzustki
- w zapaleniu otrzewnej z zagrożeniem perforacji i wstrząsu septycznego
- w krwotokach pooperacyjnych
-
jaki etap oczyszczania BPTI jest kluczowy?
chromatografia powinnowactwa na Sepharose 4B z immobilizowaną trypsyną
-
jaki fakt wykorzystuje chrom. pow. w tym przypadku?
fakt, że BPTI jest silnym inhibitorem kompetycyjnym trypsyny i wiąże się z tym enzymem w sposób podobny do substratu
-
co tworzy główną powierzchnię kontaktu BPTI z enzymem?
pętla wiążąca proteinazę, zawierająca resztę Lys15 inhibitora idealnie dopasowaną do kieszeni wiążącej substrat w cząsteczce enzymu
|
|
